En el presente trabajo, se realizó el estudio de emulsiones simples y dobles formados con β-lactoglobulina nativa y glicosilada, de forma de evaluar su aplicabilidad en la industria alimentaria. Para esto se formularon emulsiones y se compararon sus comportamientos según el pH del medio.
El lactosuero es una fuente importante de proteínas para la industria alimentaria siendo la β-lactoglobulina la que se encuentra en mayor proporción. Las propiedades funcionales de las proteínas pueden modificarse por un proceso de glicosilación no enzimática. Dicha modificación se realizó a pH=7,0, aw=0,65, temperatura de 50oC, y relación molar proteína:carbohidrato de 1:100, dejando reaccionar 96 horas.
La capacidad emulsionante se determinó usando el método conductmétrico. Se estudió la estabilidad frente al cremado de las emulsiones por medio de un analizador óptico vertical y se establecieron dos constantes de desestabilización mediante una ecuación de segundo orden bifásica.
El estudio de la capacidad emulsionante arrojó que no existen diferencias significativas entre la proteína nativa y la modificada para pH de 7,35 y 6,61, siendo mejor la capacidad emulsionante de la proteína modificada para pH 5,60.
En cuanto a la estabilidad, se encontró que la proteína nativa genera emulsiones simples más estables que la proteína modificada a pH de 5,60, mientras que en el caso de las emulsiones dobles, no existen diferencias. Luego, las emulsiones dobles presentaron menor estabilidad frente al cremado de las gotas de mayor tamaño que las emulsiones simples, lo cual podría mejorarse elaborando la emulsión doble con mayores velocidades de homogenización.
Integrantes:
Sofía Gomez de Salazar
Rossana Scavone
Docente orientadora:
Cecilia Abirached